Dziękujemy! Rejestracja zakończona pomyślnie.
Skorzystaj z linku z wysłanego e-mailem na adres
Robot 11 - Sputnik Polska
Nauka i tech
Najnowsze wiadomości ze świata nauki i techniki. Czytaj aktualne informacje na temat medycyny, kosmosu oraz odkryć naukowych.

Wspólny przodek człowieka i rekina: odkryto tajemnicę ewolucji hemoglobiny

Subskrybuj nas na
Korzystając z metod statystycznych i biochemicznych w celu rekonstrukcji i eksperymentalnej charakterystyki prehistorycznych białek, naukowcom udało się zrekonstruować mutacje, które doprowadziły do pojawienia się 400 mln lat temu hemoglobiny w organizmie ostatniego wspólnego przodka człowieka i rekina.

Wyniki badań zostały opublikowane w czasopiśmie „Nature”.

Większość procesów biologicznych obejmuje kompleksy z kilku białek, które wspólnie spełniają tę lub inną funkcję. Ponadto złożone związki białkowe, takie jak hemoglobina, które są odpowiedzialne za transfer tlenu między organami w ciele, często powstają na podstawie takich kompleksów.

Każda cząsteczka hemoglobiny jest złożonym kompleksem białkowym składającym się z czterech podjednostek. Ponadto same białka tych podjednostek nigdy nie krzyżują się ze sobą. Jak udało im się zebrać w czwórkę, dla biologów przez długi czas pozostawało tajemnicą.

Amerykańscy biolodzy z Texas A&M University, University of Nebraska-Lincoln oraz University of Chicago Medical Center we współpracy z brytyjskimi naukowcami z Uniwersytetu Oksfordzkiego opracowali retrospektywną metodę odzyskiwania sekwencji białkowych, dzięki której zidentyfikowali „brakujące ogniwo”, które umożliwiło ewolucję hemoglobiny.

Komórki nowotworowe i nerwowe - Sputnik Polska
Nauka i tech
„Pociski nuklearne” pomogą w leczeniu raka
Ku swojemu zaskoczeniu badacze odkryli, że tylko dwie mutacje białek, które miały miejsce około 400 milionów lat temu, były wystarczające, aby pojawił się czteroskładnikowy kompleks hemoglobiny z funkcją wiązania tlenu.

Byliśmy zaskoczeni, gdy zobaczyliśmy, że tak prosty mechanizm może nadać związkowi tak skomplikowane właściwości – powiedział kierownik badania Joseph Thornton, profesor z Uniwersytetu Chicagowskiego.

Świadczy to o tym, że do skoków w złożoności może dochodzić nagle, a nawet przypadkowo podczas ewolucji, tworząc nowe obiekty molekularne, które ostatecznie stają się niezbędne – podkreślił naukowiec.

„Struktura i funkcja hemoglobiny były badane częściej niż jakiekolwiek inne cząsteczki” – wyjaśnił wybór obiektu badania jeden z jego autorów, doktorant Wydziału Ekologii i Ewolucji Arvind Pillai. „Ale nic nie było wiadomo o tym, jak pojawiła się ona w wyniku ewolucji. To doskonały model, bo składniki hemoglobiny są częścią dużej rodziny białek, w której najbliżsi krewni nie tworzą kompleksów, a funkcjonują w izolacji” – dodał.

Analiza struktur atomowych prehistorycznych białek pokazała, w jaki sposób ewolucja wykorzystała zalety kompleksu czteroskładnikowego w porównaniu z kompleksem dwuskładnikowym do utrwalenia przypadkowych mutacji na powierzchni białka, co pozwoliło mu ściśle związać się z innym białkiem bez jego zmiany.

Naukowcy przypuszczają, że być może najbardziej zaskakującym wynikiem tych mutacji było to, że spowodowały one krytyczne zmiany w funkcjonowaniu kompleksu, umożliwiając mu wiązanie cząsteczek tlenu.

Jednocześnie powinowactwo hemoglobiny i tlenu jest wystarczająco wysokie, aby wychwycić go w płucach, ale niewystarczające, aby utrzymać go w innych tkankach. Na tym polega wyjątkowa zdolność hemoglobiny do roznoszenia tlenu z płuc po całym ciele. Dwuskładnikowe prekursory hemoglobiny zbyt mocno wiązały tlen i nie mogły skutecznie spełniać funkcji takiej wymiany.

Aktualności
0
Od najnowszychOd najstarszych
loader
Na żywo
Заголовок открываемого материала
Aby wziąć udział w dyskusji,
zaloguj się lub zarejestruj się
loader
Czaty
Заголовок открываемого материала