03:36 23 Wrzesień 2020
Nauka I tech
Krótki link
0 33
Subskrybuj nas na

Korzystając z metod statystycznych i biochemicznych w celu rekonstrukcji i eksperymentalnej charakterystyki prehistorycznych białek, naukowcom udało się zrekonstruować mutacje, które doprowadziły do pojawienia się 400 mln lat temu hemoglobiny w organizmie ostatniego wspólnego przodka człowieka i rekina.

Wyniki badań zostały opublikowane w czasopiśmie „Nature”.

Większość procesów biologicznych obejmuje kompleksy z kilku białek, które wspólnie spełniają tę lub inną funkcję. Ponadto złożone związki białkowe, takie jak hemoglobina, które są odpowiedzialne za transfer tlenu między organami w ciele, często powstają na podstawie takich kompleksów.

Każda cząsteczka hemoglobiny jest złożonym kompleksem białkowym składającym się z czterech podjednostek. Ponadto same białka tych podjednostek nigdy nie krzyżują się ze sobą. Jak udało im się zebrać w czwórkę, dla biologów przez długi czas pozostawało tajemnicą.

Amerykańscy biolodzy z Texas A&M University, University of Nebraska-Lincoln oraz University of Chicago Medical Center we współpracy z brytyjskimi naukowcami z Uniwersytetu Oksfordzkiego opracowali retrospektywną metodę odzyskiwania sekwencji białkowych, dzięki której zidentyfikowali „brakujące ogniwo”, które umożliwiło ewolucję hemoglobiny.

Ku swojemu zaskoczeniu badacze odkryli, że tylko dwie mutacje białek, które miały miejsce około 400 milionów lat temu, były wystarczające, aby pojawił się czteroskładnikowy kompleks hemoglobiny z funkcją wiązania tlenu.

Byliśmy zaskoczeni, gdy zobaczyliśmy, że tak prosty mechanizm może nadać związkowi tak skomplikowane właściwości – powiedział kierownik badania Joseph Thornton, profesor z Uniwersytetu Chicagowskiego.

Świadczy to o tym, że do skoków w złożoności może dochodzić nagle, a nawet przypadkowo podczas ewolucji, tworząc nowe obiekty molekularne, które ostatecznie stają się niezbędne – podkreślił naukowiec.

„Struktura i funkcja hemoglobiny były badane częściej niż jakiekolwiek inne cząsteczki” – wyjaśnił wybór obiektu badania jeden z jego autorów, doktorant Wydziału Ekologii i Ewolucji Arvind Pillai. „Ale nic nie było wiadomo o tym, jak pojawiła się ona w wyniku ewolucji. To doskonały model, bo składniki hemoglobiny są częścią dużej rodziny białek, w której najbliżsi krewni nie tworzą kompleksów, a funkcjonują w izolacji” – dodał.

Analiza struktur atomowych prehistorycznych białek pokazała, w jaki sposób ewolucja wykorzystała zalety kompleksu czteroskładnikowego w porównaniu z kompleksem dwuskładnikowym do utrwalenia przypadkowych mutacji na powierzchni białka, co pozwoliło mu ściśle związać się z innym białkiem bez jego zmiany.

Naukowcy przypuszczają, że być może najbardziej zaskakującym wynikiem tych mutacji było to, że spowodowały one krytyczne zmiany w funkcjonowaniu kompleksu, umożliwiając mu wiązanie cząsteczek tlenu.

Jednocześnie powinowactwo hemoglobiny i tlenu jest wystarczająco wysokie, aby wychwycić go w płucach, ale niewystarczające, aby utrzymać go w innych tkankach. Na tym polega wyjątkowa zdolność hemoglobiny do roznoszenia tlenu z płuc po całym ciele. Dwuskładnikowe prekursory hemoglobiny zbyt mocno wiązały tlen i nie mogły skutecznie spełniać funkcji takiej wymiany.

Zobacz również:

Naukowcy zaobserwowali niepokojące zjawisko: Antarktyda „zielenieje”
Dlaczego po wypiciu kawy chce się spać?
Polska testoza. Po co nam testy z Chin
Pelikany ocalone z huraganu Dorian
Jak odtworzyć komórki nerwowe? Naukowcy wyjaśniają
Tagi:
ewolucja, tlen, krew, ciekawostki, białka, nauka
Standardy społecznościDyskusja
Komentarz przez SputnikKomentarz przez Facebook
  • Komentarz